科学家综述继发性主动转运蛋白折叠与运输机制

清华大学科学院的施一公教授最近发表了一篇题为“次级主动转运体的共同折叠和转运机制”的评论文章，重点是次级主动转运元件的共同折叠和共同转运机制。通过一些结构信息，分析了与新发现的结构、生物化学和计算模拟证据相关的作用机制。这篇论文发表在《生物物理学年度评论》上。

施一公教授早年毕业于清华大学，回国后引起了各方面的关注。尽管他经历了许多公众舆论，但他在学术上还是走了自己的路。回国五年来，石在《自然》等国际*期刊上发表了12篇论文。高水平成果的出现频率高于他在国外的时间。同时，他还搭建了一座以清华大学为中心的引进人才的桥梁。

二级主动转运(Secondary active transport)，也称为共转运，指的是一种转运模式，在这种模式中，一种物质可以逆着浓度差通过膜转运，但其能量不是来自于三磷酸腺苷的分解，而是由其他物质的主动转运引起的高势能提供的。二级主动转运活动形成的势能储备也可用于完成其他一些浓度相反的物质的跨膜转运，如小肠上皮和肾小管上皮细胞对葡萄糖、氨基酸等营养物质的吸收。

在目前的研究中发现的具有不同功能的转运蛋白序列通常并不相似，但是一些科学家发现这些因子具有相似的折叠，例如MFS折叠、LeuT折叠和NhaA折叠。

研究人员分析了同一个转运家族的多种构象状态，如MHP1、ADIC、vSGLT、LeuT、LeuT超家族成员，发现结构变化与底物结合和转运密切相关。尽管最近取得了许多生物化学和结构方面的成就，但科学家们对这些底物的识别和能量耦合知之甚少。本综述集中在次级主动转运元件的共同折叠和共同转运机制。通过一些结构信息，分析了与新发现的结构、生物化学和计算模拟证据相关的作用机制。

此前，由施一公教授领导的研究小组通过X射线晶体衍射分析了能量耦合因子转运体的三维结构。通过分析蛋白质的结构，研究人员发现膜蛋白EcfS基本上平行于细胞膜，而普通膜蛋白基本上垂直于细胞膜。根据这种极其特殊的构造，研究人员认为转运蛋白EcfS通过在膜内翻转来摄取底物。当处于垂直细胞膜状态时，EcfS可以与底物结合，然后变成平行状态并释放底物，然后回到垂直状态进行下一轮循环，类似于玻璃在垂直状态下接受水，然后翻转并倒出杯中的水。在这个过程中，亲水性蛋白EcfA和ECFa’水解三磷酸腺苷并偶联膜蛋白EcfT，为EcfS的周转提供能量。这种转运模式不同于目前转运体的“交替进入”模式，是一种全新的膜转运体工作模式。

这是继2010年世界上首次分析和报道膜蛋白EcfS晶体结构后，施一公教授研究团队在能量耦合因子转运体研究方面的又一重大突破。(资料来源:Bio-Tongwanwen)