让蜘蛛丝强韧无比的物质原来是它！

研究发现蜘蛛丝的蛋白质域含有天然蛋氨酸。这种氨基酸使蛋白质可塑，并能增加蛋白质结构域之间的结合强度。

来源:皮克斯拜

文章来源|维尔茨堡大学

翻译|邱

校订|董

为什么蜘蛛丝比大多数其他生物材料更强？维尔茨堡大学和美因茨大学的科学家通过合作找到了这个问题的答案。研究发现蜘蛛丝的蛋白质域含有天然蛋氨酸。这种氨基酸使蛋白质可塑，并能增加蛋白质结构域之间的结合强度。这项研究发表在《自然通讯》杂志上。

维尔茨堡大学生物技术和生物物理学系的讲师汉尼斯·纽韦勒领导了这项实验。几年来，他一直在研究蜘蛛丝蛋白，更准确地说，是这种分子的特性。纽韦勒说，“蜘蛛丝是自然界中最坚硬的材料之一。它的强度优于一些高科技纤维，如凯夫拉纤维或碳纤维。”蜘蛛丝具有特殊的韧性和弹性，这使得它在工业领域非常有吸引力。这种材料在航空、纺织和制药工业中有很大的潜在应用。

目前，合成蜘蛛丝已进入大规模工业化生产，可用于各种产品。然而，它没有蜘蛛丝那样出色的机械性能。维尔茨堡大学研究人员的一些新发现可能有助于弥补这些缺点。

纽韦勒说，“我们发现蜘蛛可以用一种特殊的甲硫氨酸来以前所未有的方式紧密连接蜘蛛丝蛋白。”自然界使用有限的20种不同的氨基酸来构建所有的蛋白质，而这些蛋白质几乎参与了生物体构建的所有过程。合成线性氨基酸链后，大多数蛋白质将进一步折叠成高度有序的三维结构。

根据侧链的性质，天然氨基酸可以大致分为两类。疏水性侧链在水中的溶解度非常低。它们通常位于蛋白质的核心，以稳定的折叠状态存在。亲水性侧链或水溶性侧链通常存在于蛋白质表面，具有多种功能。蛋氨酸属于疏水性氨基酸，但在大多数蛋白质中很少见。诺维勒说，“到目前为止，分子生物学家很少关注这种氨基酸。与其他蛋白质相比，研究人员都认为侧链上的甲硫氨酸没有重要功能。

然而，这一概念可能会改变。与其他19个天然氨基酸侧链相比，由蛋氨酸组成的侧链具有很高的柔性。Neuweiler等人证明蜘蛛可以利用蛋氨酸的这一特性在蜘蛛丝蛋白末端结构域的核心区域集中大量的蛋氨酸。甲硫氨酸可以将灵活性转移到整个结构域，从而使结构域具有可塑性。

传统上，蛋白质被认为是一个刚体(它的形状和大小在运动和受到压力后不会改变，内部点的相对位置也不会改变)。然而，最近的研究已经开始强调蛋白质动力学对蛋白质功能的重要性。纽韦勒说:“蛋氨酸就像一把可塑形的钥匙，它可以改变其结构域的结构，使其与锁相匹配。因此，它可以将蜘蛛丝蛋白紧密连接在一起。”这种效应本质上增强了蛋白质末端结构域之间的粘附强度。蛋氨酸在蛋白质疏水核心建立的延伸结构可以显著改善蛋白质的功能。

纽韦勒和其他人正在进行一些相关的基础实验。其中一名研究人员表示:“我们的研究旨在通过了解蛋白质结构、蛋白质动力学和蛋白质功能之间的关系，得出一些基本发现。”同时，他预计这些新发现将对新蛋白质领域和材料科学领域的设计和发展产生影响。

他还说，在蛋白质的核心区域添加蛋氨酸可以改善蛋白质的功能或创造新的蛋白质功能。在Neuweiler看来，合成材料的机械性能可以通过人工改变丝蛋白域的甲硫氨酸含量来控制。

他们计划进行一项对比实验来评估蛋氨酸在蜘蛛丝蛋白中的作用，这些蛋白是由其他蜘蛛和蜘蛛的不同丝腺产生的。此外，他们希望在其他生物的蛋白质中添加蛋氨酸，以改善或增强这些蛋白质的功能。

https://phys . org/news/2019-09-spider-silk-marstible-protein . html

原标题:蜘蛛丝如此结实的原因是什么？