研究解析硝酸盐转运蛋白晶体结构

清华大学科学院和生物膜与膜生物工程国家重点实验室的研究人员报道了硝酸盐/亚硝酸盐转运体NarU的晶体结构(分辨率:3.1)，分析了其结构和生化特性，指出该转运体具有不同于经典摇杆开关模型的新的转运机制。

这项研究结果发表在新的《细胞出版社开放存取期刊:细胞报告》杂志上，这是继《细胞干细胞》和《细胞宿主与微生物》两个期刊之后，细胞出版社的另一个重要新成员。细胞报告致力于报告整个生命科学领域的高质量研究成果，主要关注简短的单点文章，也接受标准长度的论文。因此，该日志被命名为报告。

本文的通讯作者是清华大学生命科学院院长施一公教授。他的研究团队的主要研究方向是通过结构生物学和生物化学来研究肿瘤发生和细胞凋亡的分子机制，与重大疾病相关的膜蛋白的结构和功能，以及细胞内生物分子机器的结构和功能。

磷脂双层膜为细胞或细胞器提供疏水屏障，膜转运蛋白在其中承担一系列重要的生理活动，如营养吸收、代谢产物分泌、细胞与外界物质信息交换、能量消耗和生产能力。根据转运能量的来源，转运蛋白可分为主动转运蛋白和被动转运蛋白。

其中，二级转运蛋白利用膜内外不同浓度物质引起的电化学渗透势能来转运底物，通常代表主要的促进因子超家族(MFS)。当MFS超家族首次被发现时，人们认为它只在糖的吸收中起作用。后续研究发现，蛋白质在药物外排系统、有机磷:磷酸盐交换系统等。也属于这个超家族。

硝酸盐/亚硝酸盐转运元件NarK和NarU也属于这一超家族的硝酸盐/亚硝酸盐转运家族，在维持细菌氮平衡中发挥重要作用。然而，科学家们仍然不清楚其结构和功能机制。

在本文中，研究人员报道了NarU的晶体结构(分辨率:3.1)，并分析了它的整体生化特性。研究人员发现，两个不对称单元中的鸣人分子有两种不同的构象状态:向内封闭和部分开放。其中，底物硝酸分子似乎通过4个高度保守的带或极性氨基酸的配位起作用。

通过结构和生化分析，研究人员还发现了参与底物门控和转运的关键氨基酸。这些观察到的NarU构象差异和NNP家族独特的序列特征都表明该家族具有一种新的转运机制，这种机制似乎不同于经典的摇杆开关模型。(来源:生物技术约翰尼)