科学家摸清抗冻蛋白分子结构

这幅艺术图展示了利用和频产生光谱学对冰表面蛋白质分子结构的直接测定。

资料来源:里卡多·斯特鲁伊克、康拉德·梅斯特

排列水分子的能力通常由冰来维持。冰会影响附近的水，并导致后者加入冰层，从而使其冻结在一起。但是对于生活在冰冻环境中的生物来说，一种特别强大的抗冻蛋白可以克服冰对水的限制，并“说服”水分子采取有利于蛋白质的行动。

最近，在隶属于美国物理协会的《化学物理学杂志》上，科学家们仔细研究了防冻蛋白的分子结构，以了解其工作原理。德国马克斯·普朗克聚合物研究所的首席作者康拉德·梅斯特和他的同事们去了地球上最寒冷的地方，包括北极和南极，从不同的来源收集抗冻蛋白。他们在上述研究中分析的蛋白质是有记录以来最活跃的抗冻蛋白，它来自北欧的一种名叫雷吉乌姆·莫达克斯的甲虫。

“这种抗冻蛋白的一面具有独特的结构，这就是所谓的蛋白冰结合位点。这个位置非常平坦，略微疏水，没有带电的残留物。”梅斯特说，“如果你不能直接测量冰蛋白界面，很难理解这一面是如何与冰相互作用的。”

现在，在实验室里，这些独特的生物分子第一次被吸附在冰上，从而使研究人员能够更密切地观察指导抗冻蛋白和冰之间相互作用的机制。

研究发现，这种蛋白质的波纹结构可以固定水通道。这意味着当这些蛋白质接触冰时，水分子会发生变化，形成不同的氢键结构和方向，而不是冻结。

“分子尺度的信息是理解抗冻蛋白功能或工作机制的关键。如果我们知道这一点，我们就能做出一些很酷的东西，整个社会都能从中受益。”梅斯特说。

这种蛋白质的抗冻特性可以用作设计合成版本的模型，帮助飞机除冰、保存器官和防止冰淇淋在冰箱中形成晶体。(慢慢地)

相关纸质信息:

https://aip.scitation.org/doi/10.1063/1.5090589

《中国科学日报》(2019-05-13第二版国际版)